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Bodyguards

Freitag, 24.05.2019, Forschen

Ingrid Rössler und Brigitte Pertschy haben Schutzfaktoren für „Protein-Fabriken“ entdeckt

Ribosomen sind gewissermaßen Fabriken, die in jeder Zelle vorkommen und dort Proteine produzieren, die der Organismus benötigt. Auch die Ribosomen selbst reproduzieren sich unentwegt – dies ist eine Voraussetzung für die Zellteilung. Passieren dabei Fehler, kann das zu Krankheiten führen. Ingrid Rössler, Brigitte Pertschy und ihre KollegInnen am Institut für Molekulare Biowissenschaften erforschen daher, wie die Neubildung der Zellfabriken bis ins kleinste Detail abläuft. Dabei haben sie kürzlich einige bislang unbekannte Faktoren identifiziert und die Untersuchungsergebnisse im Fachmagazin Nucleic Acids Research veröffentlicht.

Eine Zelle hat in ihrem Kern rund 100 000 Ribosomen, die aus einem negativ geladenen RNA-Strang und verschiedenen, stark positiv geladenen Proteinen zusammengesetzt sind. „Diese unterschiedlichen Ladungen erleichtern dann die Assemblierung der Eiweiß-Fabrik“, erklärt Brigitte Pertschy. Die dazu nötigen Bausteine müssen allerdings erst aus dem Zytoplasma in den Zellkern transportiert werden. Dieser Weg ist allerdings „gefährlich“, da die Proteine gerade wegen ihrer positiven Ladung unterwegs unlösliche Aggregate bilden können und somit für die Ribosomen-Synthese unbrauchbar sind. Wie dieses Risiko minimiert wird, erforscht das Team am Institut für Molekulare Biowissenschaften. Von einigen wenigen Proteinen war bereits bekannt, dass sie eigene Schutzfaktoren haben, sogenannte Chaperone, die sie in den Zellkern „begleiten“. Ingrid Rössler hat in einer aufwändigen Studie nun weitere solcher „Bodyguards“ identifiziert und zwei davon auch genau charakterisiert.
„Diese Begleiter docken an den Proteinen an und verhindern so, dass sie unterwegs mit falschen Partnern Bindungen eingehen“, schildert Rössler. Am Ziel angekommen, lassen sie das Molekül los, damit es seinen Platz im Ribosom einnehmen kann.
Die grundlegenden Erkenntnisse sind wichtig, um in Zukunft die Entstehung von Erkrankungen – wie zum Beispiel Krebs – besser untersuchen zu können und auch neue Ansatzpunkte für Therapien zu finden.

Publikation:
Ingrid Rössler, Julia Embacher, Benjamin Pillet, Guillaume Murat, Laura Liesinger, Jutta Hafner, Julia Judith Unterluggauer, Ruth Birner-Grünberger, Dieter Kressler und Brigitte Pertschy, “Tsr4 and Nap1, two novel members of the ribosomal protein chaperOME”, Nucleic Acids Research, DOI: 10.1093/nar/gkz317

 

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